Hou je van kaas, maar houdt je geweten je tegen en vind je de plantaardige varianten maar niets? Maak je geen zorgen. Wetenschappers van de Technische Universiteit van Denemarken hebben een oplossing voor je. Ze hebben bacteriën zo aangepast dat die melkeiwitten kunnen maken die bijna niet te onderscheiden zijn van wat je in je koemelk terugvindt.
Melkeiwitten, vooral caseïne, zijn de bouwstenen van kaas. Maar om te werken, hebben ze fosfaatgroepen nodig. Deze groepjes zorgen ervoor dat de eiwitten calcium kunnen vasthouden. Dat is nodig om kaas zijn typische structuur en stevigheid te geven. Het probleem is echter dat bacteriën van nature niet weten hoe ze deze fosfaatgroepen op de juiste plekken moeten plakken. Tot nu toe zat dat een diervrije productie van melkeiwitten in de weg.
Twee trucjes
De onderzoekers hebben twee trucjes bedacht om dit probleem op te lossen. Eerst keken ze naar enzymen (biologische stoffen die chemische reacties in levende wezens versnellen) die fosfaatgroepen kunnen toevoegen. Ze lieten ingewikkelde enzymen uit zoogdieren links liggen; die werken niet goed in bacteriën. In de plaats kozen ze voor enzymen uit de bacterie Bacillus subtilis. De onderzoekers gebruikten radioactieve labels om te zien waar de fosfaatgroepen terechtkwamen. Ze ontdekten zo dat twee enzymen, PrkD en YabT, de klus goed klaarden. Deze enzymen voegden fosfaat toe op bijna alle plaatsen waar het in natuurlijk caseïne ook zit. Klein minpuntje: er kwamen ook wat extra fosfaatgroepen op plekken waar ze niet horen.
De tweede methode was eenvoudiger. De wetenschappers vervingen bepaalde aminozuren, de bouwstenen van eiwitten, door een aminozuur genaamd asparaginezuur. Dat spul heeft een negatieve lading die lijkt op wat fosfaat doet, maar je hebt er geen extra enzymen voor nodig. Dat maakt het proces efficiënter.
Hoe goed werkt het echt?
Tijd voor de test! Eerst bootsten de onderzoekers na hoe je maag en darmen eiwitten afbreken, met kunstmatige sappen. Goed nieuws, zo blijkt uit deze test: zowel de enzymvariant als de asparaginezuurvariant werd binnen een half uur volledig verteerd, net als echt caseïne. Dat betekent dat je lichaam er prima mee om kan.
Daarna testten ze hoe goed de eiwitten calcium vasthouden, met een test die kleurverandering meet. De bacterieel gemaakte eiwitten deden het veel meer dan caseïne zonder fosfaatgroepen, al haalden ze nét niet het niveau van het natuurlijke spul. Met een andere techniek, fluorescentiespectrometrie (waarbij licht laat zien hoe een molecuul in elkaar zit), zagen ze dat de structuur van deze eiwitten dicht bij die van echt caseïne ligt. De deeltjes waren zo’n 12 nanometer groot, wat betekent dat ze al aardig beginnen te lijken op de clusters die je in melk vindt.
Nog niet perfect
Toch zijn er wat haken en ogen. De bacteriële enzymen zijn niet zo precies als die in koeien, dus soms plakken ze fosfaat op de verkeerde plekken. Dat kan invloed hebben op hoe goed het werkt. Ook weten we nog niet zeker of deze eiwitten stabiele structuren met calcium en fosfaat kunnen vormen, zoals in echte melk. En dan is er nog de opschaling: in het lab maken E. coli-bacteriën nu 9,7 gram eiwit per liter, maar voor fabrieken moet dat efficiënter. Misschien zijn gisten of andere bacteriën, die eiwitten makkelijker uitscheiden, een betere keuze.
Markt groeit
Ondanks die uitdagingen is dit een flinke stap vooruit. Zuivel maken zonder dieren kan de impact op het milieu flink verkleinen. En de markt ziet er ook wel wat in: in 2023 was caseïne al 2,7 miljard dollar waard, en dat kan tegen 2033 oplopen tot 4,9 miljard, menen de onderzoekers. De studie werd gepubliceerd in het vakblad Trends in Biotechnology.
